Элементы Элементы большой науки

Поставить закладку

Напишите нам

Карта сайта

Содержание
Энциклопедия
Новости науки
LHC
Картинка дня
Библиотека
Видеотека
Книжный клуб
Задачи
Масштабы: времена
Детские вопросы
Плакаты
Научный календарь
Наука и право
ЖОБ
Наука в Рунете

Поиск

Подпишитесь на «Элементы»



ВКонтакте
в Твиттере
в Фейсбуке
на Youtube
в Instagram



Библиотека

 
С. Петранек
«Как мы будем жить на Марсе». Глава из книги


М. Кронгауз
«Русский язык на грани нервного срыва. 3D». Главы из книги


Р. Фишман
Генри Сегерман и его математические этюды


Б. Штерн
Ближайшие пригодные для жизни экзопланеты: где они, как их можно наблюдать и как их достичь


Р. Фишман
Истории мутантов: гомеозисные гены


С. Мац
Искривленное зеркало


Л. Полищук
Почему вымерли мамонты и гибнут сайгаки: история о вкладах


В. Кузык
Нос на батарейках


Д. Мамонтов
Взглянуть инопланетянам в глаза


А. Бердников
Машинная точность







Главная / Новости науки версия для печати

Расшифрована структура каталитического центра нитрогеназы — фермента, расщепляющего атмосферный азот


Структура железо-молибденового кофактора, катализирующего фиксацию атмосферного азота. Изображение из обсуждаемой статьи Spatzal et al. в Science
Структура железо-молибденового кофактора, катализирующего фиксацию атмосферного азота. Серые шарики — атомы железа, желтые — серы, черные — углерода, большой коричневый шарик — атом молибдена. H и C — аминокислоты (гистидин и цистеин), к которым прикрепляется кофактор; 442 и 275 — позиции, в которых находятся эти аминокислоты в молекуле фермента нитрогеназы. Изображение из обсуждаемой статьи Spatzal et al. в Science

После многолетних усилий американским и германским ученым удалось расшифровать структуру «железо-молибденового кофактора», образующего каталитический центр фермента нитрогеназы и играющего ключевую роль в фиксации атмосферного азота. Открытие должно помочь в разработке новых эффективных технологий производства жизненно необходимых человечеству азотных удобрений.

Азотфиксация — важнейший биологический процесс, в ходе которого атмосферный азот (N2) превращается в пригодный для использования живыми организмами аммоний (NH4+). Далеко не все живые существа умеют осуществлять азотфиксацию. Лишь некоторые прокариоты, в том числе цианобактерии, справляются с этой технически очень непростой задачей. Всё живое на Земле до недавних пор существовало исключительно за счет азота, связанного азотфиксирующими микробами (см.: Азот в океане связывается там, где он теряется, «Элементы», 06.02.2007). Лишь недавно на планете появился еще один важный источник связанного азота — производимые человеком искусственные азотные удобрения.

Чтобы разорвать прочную тройную связь в молекуле N2, нужны либо высокие давление и температура, либо невероятно эффективный катализатор. По первому пути идет наша химическая промышленность, производящая аммиак из азота при помощи чрезвычайно энергоемкого «процесса Хабера». По имеющимся оценкам, сегодня около половины всего азота, входящего в состав человеческих тел, — это азот, зафиксированный при помощи процесса Хабера (и попавший сначала в азотные удобрения, синтезируемые из аммиака, а затем в культурные растения).

Азотфиксирующие прокариоты, чьими трудами фиксирована вторая половина азота в наших телах, естественно, избрали второй путь. Они расщепляют азот при помощи специальных ферментов — нитрогеназ, эффективно справляющихся с этой задачей при нормальной температуре и давлении. Неудивительно, что люди с давних пор хотели понять, как устроены нитрогеназы и как они работают.

Для этого оказалось недостаточно расшифровать аминокислотную последовательность нитрогеназы и реконструировать трехмерную структуру белка. Дело в том, что функцию каталитического центра в молекуле нитрогеназы выполняют не аминокислоты, а особый кофактор, состоящий из железа, серы и молибдена. У некоторых прокариот вместо атома молибдена в активном центре нитрогеназы находится атом ванадия или железа, но такие нитрогеназы менее эффективны и хуже изучены.

Железо-молибденовый кофактор (сокращенно FeMoco) — самый большой и сложный из известных на сегодняшний день биологических катализаторов на основе металлов. Этот шедевр биологических нанотехнологий изготавливается специальными ферментами (см. Nif gene) и прикрепляется к белковой основе нитрогеназы. Многие детали синтеза FeMoco до сих пор не выяснены. Именно этот кофактор играет ключевую роль в процессе азотфиксации: к нему присоединяется молекула азота, и здесь же происходит ее расщепление (см.: Эффективная азотфиксация появилась после становления кислородной атмосферы на планете, «Элементы», 25.05.2011). Поэтому для того, чтобы понять принцип работы нитрогеназы, необходимо в первую очередь расшифровать структуру железо-молибденового кофактора.

Это оказалось не так-то просто сделать. В 1992 году, когда была предпринята первая серьезная попытка проникнуть в эту тайну, разрешающая способность методов, имевшихся в распоряжении ученых, оказалась недостаточной, чтобы обнаружить атом, находящийся в самом центре FeMoco (см. левое изображение на рисунке). В 2002 году было показано, что центральный атом существует, но установить его природу еще долго не удавалось. Формулу кофактора с тех пор записывали так: [Mo:7Fe:9S:X], что означает «один атом молибдена, 7 атомов железа, 9 атомов серы и еще один атом неизвестно чего». Это мог быть кислород, углерод или азот, причем последний вариант казался наиболее вероятным (среднее изображение).

Прогресс в расшифровке структуры железо-молибденового кофактора. Рисунок из обсуждаемой статьи S. Ramaswamy в Science
Прогресс в расшифровке структуры железо-молибденового кофактора. Красным цветом показаны атомы кислорода, синим — азота, желтым — серы, зеленым — молибдена, оранжевым — железа, голубым — углерода (кроме центрального атома углерода, который показан черным). Рисунок из обсуждаемой статьи S. Ramaswamy в Science

И вот сразу две команды ученых из Германии и США одновременно и независимо друг от друга показали, что в центре кофактора FeMoco на самом деле находится атом углерода (правое изображение). Первый коллектив — тот самый, который в 2002 году предположил, что это азот, — воспользовался для расшифровки структуры кофактора усовершенствованным методом импульсного электронного парамагнитного резонанса (см.: Pulsed electron paramagnetic resonance). Второй коллектив пришел к выводу о том, что в центре кофактора находится атом углерода, при помощи рентгеновской эмиссионной спектроскопии (см.: X-ray emission spectroscopy).

Таким образом, почти два десятилетия усилий увенчались успехом: структура одного из самых важных для поддержания жизни на нашей планете биологических катализаторов окончательно расшифрована. Это открытие имеет не только теоретическое, но и практическое значение. Зная структуру FeMoco, химикам будет легче разработать новые технологии промышленной фиксации атмосферного азота — более эффективные и менее энергоемкие, чем процесс Хабера.

Источники:
1) Thomas Spatzal, Müge Aksoyoglu, Limei Zhang, Susana L. A. Andrade, Erik Schleicher, Stefan Weber, Douglas C. Rees, Oliver Einsle. Evidence for Interstitial Carbon in Nitrogenase FeMo Cofactor // Science. 2011. V. 334. P. 940.
2) Kyle M. Lancaster, Michael Roemelt, Patrick Ettenhuber, Yilin Hu, Markus W. Ribbe, Frank Neese, Uwe Bergmann, Serena DeBeer. X-ray Emission Spectroscopy Evidences a Central Carbon in the Nitrogenase Iron-Molybdenum Cofactor // Science. 2011. V. 334. P. 974–977.
3) S. Ramaswamy. One Atom Makes All the Difference // Science. 2011. V. 334. P. 914–915.

См. также:
1) Эффективная азотфиксация появилась после становления кислородной атмосферы на планете, «Элементы», 25.05.2011.
2) Азот в океане связывается там, где он теряется, «Элементы», 06.02.2007.

Александр Марков


Комментарии (23)



Последние новости: Молекулярная биологияБиохимияХимияАлександр Марков

26.08
Расшифрована структура комплекса I дыхательной цепи митохондрий быка
6.07
Метанокисляющие микроорганизмы донных осадков оказались неожиданно разнообразными
5.07
Биоразнообразие стимулирует собственный рост
28.06
Подростки лучше учатся на положительном опыте, чем на отрицательном
21.06
Кишечная бактерия влияет на социальное поведение мышей
17.06
В металло-карбеноидах чем больше катион щелочного металла, тем стабильнее молекула
14.06
Полиплоидность предков эукариот — ключ к пониманию происхождения митоза и мейоза
10.06
Удалось выяснить, почему рак может уснуть и проснуться через много лет
6.06
Промышленный меланизм бабочек получил генетическое объяснение
2.06
Обнаружено фундаментальное сходство между развитием актинии и развитием позвоночных

Научная картинка дня


Новости науки по темам: антропология, археология, астрономическая научная картинка дня, астрономия, биология, биотехнологии, генетика, геология, затмения, информационные технологии, космос, лингвистика, математика, медицина, нанотехнологии, наука в России, наука и общество, Нобелевские премии, палеонтология, Первое апреля, психология, технологии, физика, химия, эволюция, экология, энергетика, этология

Новости науки по авторам: Валентин Анаников, Дарья Баранова, Вера Башмакова, Александр Бердичевский, Максим Борисов, Варвара Веденина, Александр Венедюхин, Михаил Волович, Михаил Гарбузов, Алексей Гиляров, Дмитрий Гиляров, Сергей Глаголев, Евгений Гордеев, Николай Горностаев, Владимир Гриньков, Дмитрий Дагаев, Юрий Ерин, Анастасия Еськова, Дмитрий Жарков, Андрей Журавлёв, Дмитрий Замолодчиков, Игорь Иванов, Вячеслав Калинин, Павел Квартальнов, Мария Кирсанова, Дмитрий Кирюхин, Александр Козловский, Юлия Кондратенко, Артем Коржиманов, Ольга Кочина, Аркадий Курамшин, Виталий Кушниров, Иван Лаврёнов, Алексей Левин, Андрей Логинов, Сергей Лысенков, Лейла Мамирова, Александр Марков, Мария Медникова, Вадим Мокиевский, Григорий Молев, Тарас Молотилин, Антон Морковин, Марат Мусин, Максим Нагорных, Елена Наймарк, Алексей Опаев, Петр Петров, Александр Пиперски, Константин Попадьин, Сергей Попов, Роман Ракитов, Татьяна Романовская, Александр Самардак, Александр Сергеев, Андрей Сидоренко, Виктория Скобеева, Даниил Смирнов, Павел Смирнов, Дарья Спасская, Любовь Стрельникова, Алексей Тимошенко, Александр Токарев, Александр Храмов, Мария Шнырёва, Сергей Ястребов, Светлана Ястребова

Новости науки по месяцам: 2016 VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2015 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2014 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2013 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2012 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2011 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2010 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2009 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2008 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2007 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2006 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I  2005 XII, XI, X, IX, VIII, VII, VI, V, IV, III, II, I 

Новости науки почтой (рассылка на Subscribe.ru):

 


Где еще почитать научные новости: «Биомолекула», «Вокруг света», Газета.ру. Наука, «Наука и жизнь», Наука и технологии РФ, «Научная Россия», «Популярная механика», РИА Наука, «Чердак», N+1, Naked Science

 


при поддержке фонда Дмитрия Зимина - Династия