Виталий Кушниров,
докт. биол. наук, Институт биохимии им. А. Н. Баха РАН
«Троицкий вариант» №16(110), 14 августа 2012 года
Рисунок 2. Тонкая структура и фрагментация прионной фибриллы. Белковые молекулы изображены в виде полипептидных цепей. Hsp104, с помощью других белков или самостоятельно, вытягивает одну из таких цепей, и фибрилла распадается на две части. (Из работы Haslberger и соавт. 2010 Biochem. Cell Biol. 88: 63–75.)
Рисунок 3. Супрессия нонсенс-мутаций у дрожжей прионом eRF3. Мутация ADE2-1 в одном из генов синтеза аденина (ADE2) создает преждевременный стоп-кодон, приводя к производству укороченного нефункционального белка Ade2, нарушению синтеза аденина и накоплению промежуточного продукта красного цвета. Переход eRF3 в прионную форму ослабляет завершение трансляции, позволяет синтезировать весь белок Ade2 и восстановить, полностью или частично, синтез аденина
Рисунок 1. Структура дрожжевого приона на примере eRF3. А) Электронная микроскопия фибрилл eRF3, полученных IN VITRO (Ваха et al. 2011. Mol. Microbiol. 79: 523–532). Подобным образом выглядят все Амилоиды. Б) Схематическая структура. Из трех доменов eRF3 (N, M, С) только N образует стержень (ядро) фибриллы